23.3.Органічні речовини: вуглеводи, ліпіди, білки, нуклеїнові кислоти

Органічними сполуками живих організмів є: білки, вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти (ДНК, РНК) і АТФ, а також різні вітаміни, гормони, пігменти, алкалоїди, антибіотики, органічні кислоти та інші сполуки.

> у природі утворюються в клітинах живих організмів;

> мають велику молекулярну масу, високу енергоємність;

> мають властивість горіти;

> властивості визначаються складом і масою та просторовим розташуванням молекул;

Макромолекули (біополімери) - високомолекулярні органічні сполуки, молекули яких побудовані з багатьох одиниць, які повторюються - мономерів. До біополімерів належать білки, нуклеїнові кислоти, полісахариди та їх похідні (крохмаль, глікоген, целюлоза, хітин, пектин). Молекулярна маса більшості білків дорівнює від 5 тис. до 1 млн, а у деяких нуклеїнових вона досягає мільярдів. Значно менші розміри ліпідів - їх молекулярна маса дорівнює 50-1500. Клітинна маса біополімерів дорівнює біля 90 % сухої маси клітини.

Взаємодія біополімерів відрізняється кооперативністю - тісним взаємозв’язком усіх функціональних груп (зв’язування молекули оксисену білком еритроцитів крові - гемоглобіном) та утворенням інтерполімерних комплексів між окремими частинами молекули і між різними молекулами, завдяки чому здійснюється біосинтез білків, нуклеїнових кислот - з нуклеотидів, полісахаридів - з моносахаридів. Ліпіди утворені з невеликої кількості різних органічних молекул, в основному гліцерину і жирних кислот.

Основну групу органічних сполук становлять біологічно активні речовини: ферменти, вітаміни, гормони. Вони різноманітні за будовою і забезпечують обмін речовин та енергії.

Вуглеводи. Це група органічних сполук, що є важливою складовою живих організмів, входять до складу всіх біологічних систем і також є основним енергетичним потенціалом живих організмів.

У біосфері вуглеводів більше, ніж усіх органічних сполук. У клітинах рослин на них припадає 80-90 % сухої маси, у клітинах тварин вміст становить 1-2 %, печінці - до 5%.

У рослинних організмах вуглеводи синтезуються в хлоропластах у процесі фотосинтезу із вуглеводів та води і дають початок іншим органічним сполукам, у тварин надходять - у процесі живлення.

Хімічна будова і властивості вуглеводів.

До хімічного складу вуглеводів входять атоми карбону, гідрогену та оксисену, а деякі з них містять атоми нітрогену, фосфору і сульфуру. За хімічною будовою вони є альдегіди, або кетони багатоатомних спиртів, у молекулах яких є кілька гідроксильних груп. Вуглеводи - біополімери, мономерами яких є глюкози і пентози. За розмірами молекули і властивостями вуглеводи поділяються на три класи: моносахариди, дисахариди і полісахариди.

Класифікація вуглеводів

Залежно від кількості атомів карбону в молекулі, моносахариди називають тріозами, тетрозами, пентозами, гексозами.

Дисахариди - найпоширеніші з олігосахаридів. Утворюються при об’єднанні в одній молекулі двох моносахаридів гексоз. До дисахаридів належать мальтоза (глюкоза + фруктоза). Мальтоза - солодовий цукор, лактоза - молочний, сахароза - буряковий ( тростинний).

Полісахариди - мають полімерні молекули, мономерами яких є гексози, з молекулярною масою до кількох мільйонів. Полісахариди відрізняються між собою складом мономерів, довжиною та розгалуженістю ланцюгів. Найпоширеніші полісахариди: крохмаль, целюлоза, глюкоза, хітин. Вони ходять до складу клітинних стінок деяких грибів, зелених водоростей, кутикули членистоногих.

Крохмаль - резервна поживна речовина у вигляді різних за формую та розмірами крохмальних зерен. Широко застосовуються у виробництві. У промислових масштабах крохмаль одержують з бульб картоплі (містять 15-25 % крохмалю) та зерен кукурудзи ( містять близько 65% крохмалю).

Целюлоза - структурний полісахарид у клітинних стінках рослин. На неї припадає близько 50% усього органічного карбону планети. Целюлоза становить основну масу деревини, бавовняних тканин, паперу, штучного шовку та пластмас.

Властивості і функції вуглеводів.

Моносахариди і дисахариди - кристалічні безбарвні речовини, які легко розчиняються у воді.

Полісахариди - у більшості - аморфні речовини, без смаку. Діляться на розчинні у воді (глікоген, інсулін) та нерозчинні у воді (крохмаль, целюлоза).

Вуглеводи в організмах виконують функції:

Енергетична - при розпаді вивільняють закладену в них енергію, забезпечуючи значну частину енергетичної потреби організму. При повному розщепленні 1 г вуглеводів вивільняється 17,2 кДж енергії.

Будівельна - полісахариди входять до складу клітинної стінки рослин (целюлоза), хітин - до складу клітин грибів і скелета грибів та скелета членистоногих, рибоза і дезоксирибоза - складові компоненти ДНК, РНК, АТФ.

Загасаюча - у тваринних клітинах відкладається глікоген, у рослин - крохмаль.

Пластична - вуглеводи беруть участь у синтезі амінокислот, нуклеїнових кислот та ліпідів.

Захисна - забезпечує захист від механічних, хімічних, термічних впливів: вуглеводи є основним компонентом оболонок рослинних клітин та зовнішнього скелета членистоногих.

Опорна - целюлоза оболонок рослинних клітин не тільки захищає їх від зовнішніх впливів, а й створює міцний стовбур (стебло) рослин, хітин - у грибів і членистоногих.

Ліпіди, загальна характеристика

Ліпіди - різнорідна група низькомолекулярних органічних сполук (жири й жироподібні сполуки -ліпоїди) і мають гідрофільні властивості. У клітинах відсоток жирів від 15 до 20 % у перерахунку на суху речовину, а у клітинах жирової тканини до 90%. Багато жирів міститься у клітинах насіння та плодів певних видів рослин (соняшник, хрестоцвіті, волоський горіх). Підвищений вміст жирів у нервовій тканині, підшкірній клітковині, сальниках (50% морських ластоногих і китоподібні), молоці ссавців (молоко дельфінів має 40%). Багато ліпідів містять мозок і жовтки яєць, які є також компонентами клітинних мембран. У рослин ліпіди синтезуються у каналах незернистої ендоплазматичної сітки і знову синтезуються у тваринні жири.

Хімічна будова і властивості ліпідів

До складу ліпідів входять вищі жирні кислити (олеїнова, лінолева, пальмітинова, стеаринова), спирти, альдегіди, нітратні основи, амінокислоти, фосфорна кислота).

Жири - сполуки гліцерину (триатомного спирту) з високомолекулярними жирними кислотами.

Ліпоїди - жирні речовини, в яких одна молекула спирту замінена на фосфорну кислоту.

Ліпіди здатні утворювати складні сполуки з білками, вуглеводами, залишками фосфорної кислоти, не розчинні у воді, але добре розчиняються в органічних речовинах.

Класифікація ліпідів

Всі ліпіди діляться на три групи : прості (жири, воски), складні, або ліпоїди ( фосфоліпіди, гліколіпоїди), похідні ізопропену ( стероїди, терпени).

Жири - похідні триатомного спирту гліцерину і жирних кислот.

Воски - складні ефіри високомолекулярних спиртів і нежирних кислот. Рослинні воски покривають поверхню листків, шкірку плодів. Тваринні - поверхню тіла членистоногих, бджоли з воску будують стільники, птахи змащують пір’я (які виділяє куприкова залоза), воском сальних залоз шкіри змащують шкіру і волосся.

Ліпоїди - представлені фосфоліпідами і гліколіпоїдами. У молекулі фосфоліпідів є фосфатна група, у гліколіпідів - відсутня. Вони входять до складу клітинних мембран.

Стероїди - органічні речовини рослинного і тваринного походження, фізіологічна дія залежить від їхньої будови і просторового розміщення функціональних груп. Рослинні стероїди - стероїдні сапоніни, серцеві глюкозиди, стероїдні алкалоїди, тваринні - стерини (холестерин, провітамін Д прогестерон), жовчні кислоти, стероїдні гормони (статеві, кортикоїди). Синтезовані стероїди - гормони - широко застосовують у медицині. У молекул терпенів є залишки жирних кислот. Речовини з ароматом синтезуються у рослинах (ментол, камфора). До терпенів належать і кортикоїди - жовті, жовто-багряні або червоні пігменти (каротин, ксантофіл).

Функції ліпідів

Основними функціями ліпідів є:

Енергетична - вуглеводи розщеплюються до вуглекислого газу та води з виділенням великої кількості енергії: при розщепленні 1 г жиру виділяється 38,9 кДж енергії, птахи здатні накопичувати жири перед польотом.

Загасаюча - запас поживних речовин багатьох речовин, жировий запас у тварин - енергетичний запас, жири у молоці ссавців - джерело енергії для малят, при окисленні 1 г жиру утворюється 1,1г води. Завдяки запасам жиру деякі тварини (верблюди, курдючні вівці та бабаки в пустелі, ведмеді під час сплячки) впродовж тривалого часу обходяться без споживання води.

Будівельна - ліпіди належать до складу всіх клітинних мембран (становить 40% сухих речовин мембран), забезпечують їх напівпроникність, входять до складу нервових волокон.

Захисна - тонкий шар воску на поверхні листків наземних рослин і тіл наземних членистоногих зменшує випаровування води; заповнює у ссавців прошарки між внутрішніми органами - механічний захист від ударів; теплоізоляція (у китів шар жиру до 0,5 м); гідроізоляція у тваринних і рослинних організмів;

Синтетична - із ліпідів і похідних ізопропену синтезуються багато речовин (гормонів).

Загальна характеристика білків

Білки за кількістю і значенням займають перше місце серед органічних речовин. Вони - найважливіша складова частина клітини живих організмів. Білки забезпечують всі процеси життєдіяльності: обмін речовин та енергії, ріст, розвиток, розмноження.

Білки - це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є амінокислоти. Вони є найскладніші за структурою органічні сполуки, вміст яких у клітині становить 10-20 % від сирої маси і до 50-80 % від сухої маси. У тваринній клітині білки становлять 45-50%, а у рослин 20-35%. Білки входять до складу всіх органоїдів і мембран клітини.

У людському організмі білки входять до складу всіх клітин, міжклітинної речовини, лімфи і крові. В організмі людини - понад 5 млн білкових молекул. Велику різноманітність білкових молекул забезпечують різні комбінації залишків лише 20 амінокислот, які з’єднуються у різній послідовності.

У рослинних організмах білки синтезуються в рибосомах, які розташовані на мембранах зернистої ендоплазматичної сітки з амінокислот і синтезуються з вуглекислого газу, води і амоніаку. У тварин білки надходять з харчовими продуктами і розщеплюються до амінокислот, які використовуються для синтезу власних білків.

Хімічний склад білків

До складу молекул білків входять атоми карбону (51-55%), оксигену (21­23%), нітрогену (15-18%), гідрогену (6,6-7,3%), сульфуру (0,3-2,4%), а також фосфору, форуму.

Мономерами молекули білка є амінокислоти - низькомолекулярні сполуки, основні будівельні блоки білкових молекул. Усі амінокислоти мають спільну групу атомів, що складаються з аміногрупи (- NH₂ ), для якої характерні лужні властивості, та карбоксильної групи (СООН) з кислими властивостями. Ці групи, як і атом гідрогену, зв’язані з одним і тим самим атомом карбону (СН).

Амінокислоти побудовані за одним принципом і відрізняються одна від одної лише бічними ланцюгами - радикалами (або R-групами), що у різних амінокислот неоднакові за хімічною структурою (гідроксильні, сульфідні, амідні), електричним зарядом, розчинні у воді.

Загальна формула амінокислот: NH₂ - СН - СООН

R

На сьогодні відомо понад 150 амінокислот і лише 20 входять до складу білків і їх називають основними. За здатністю до синтезу в живих організмах їх поділяють на замінні і незамінні. Замінні амінокислоти синтезуються в організмах людини і тварин, а незамінні надходять з їжею (синтезовані рослинами, грибами, бактеріями). Незамінні амінокислоти: лізин, триптофан, фенілаланін, метіонін, треонін, лейцин, ізолейцин, валін, треонін. Білки, що містять усі незамінні амінокислоти, називаються білками високої біологічної цінності.

Будова молекули білка

Синтез білкової молекули відбувається шляхом поліконденсації - спосіб утворення полімеру з виділенням води. При утворенні білкової молекули амінокислоти сполучаються через спільні для всіх амінокислот сполуки: карбоксильної групи (СООН) однієї амінокислоти і аміногрупи (NH₂) сусідньої амінокислоти відщеплюється молекула води, і за рахунок вивільнених валентностей залишки амінокислот сполучаються, виникає міцний ковалентний зв’язок, що називається пептидним (СО - NH). Утворюється дипептид, який складається з залишків двох амінокислот. Пептиди, що містять до 20 амінокислотних залишків, належать до олігопептидів, від 20 до 50 амінокислотних залишків - поліпептидів, понад 50 - білків (іноді сотні тисяч залишків). Кожен конкретний білок характеризується властивою лише йому особливою геометричною формою чи конфігурацією. Існують чотири рівні структурної організації молекули білка: первинна, вторинна, третинна, четвертинна. Кількість і послідовність амінокислотних залишків у молекулі білка визначають його первинну структуру.

Первинна структура білка - кількість і послідовність амінокислот сполучених пептидними зв’язками в поліпептидний ланцюг. Первинна структура білка закодована у послідовності нуклеотидів і РНК, які є копіями певних генів. Первинну структуру білка розшифровано для невеликого числа індивідуальних білків - інсуліну, рибонуклеази, міоглобіну, гемоглобіну, хлорофілу. У молекулі того або іншого білка одні амінокислоти багаторазово повторюються, а інші зовсім відсутні. Загальне число амінокислот, що складають молекулу білка, іноді досягає декількох сотень тисяч, тому молекула білка має велику молекулярну масу. Хімічні і фізіологічні властивості білків визначаються не тільки тим, які амінокислоти входять у їх

склад, а також яке місце в довгому ланцюгу білкової молекули займає кожна амінокислота. Таким чином досягається велика різноманітність первинної структури білкової молекули.

Вторинна структура білка - поліпептидний ланцюг скручується у спіраль, яка стабілізується гідрогенними (водневими) зв’язками між оксигеном карбоксильної групи і гідрогеном аміногрупи іншої амінокислоти (СО - NH). Водневі зв’язки слабші за пептидні, але велика їх кількість утворює міцну спіральну структуру.

Третинна структура - спосіб просторового укладання попередньо скрученого у спіраль поліпептидного ланцюга. Пептидні спіралі розташовуються у просторі у вигляді клубка ( глобули), утримуються силами гідрофобної взаємодії, іонних, гідрогенних і дисульфідних зв’язків. Гідрофобна взаємодія виникає між неполярними R- групами, іонні зв’язки між зарядженими групами поліпептидних ланцюгів, гідрогенні зв’язки між R- групами амінокислот, дисульфідний мостик між сульфурвмісними амінокислотами - цистеїн, метіонін. Біологічну активність білок виявляє тільки у вигляді третинної структури (це глобулярні білки).

Четвертинна структура - формується кількома молекулами білка, що перебувають у третинній структурі і взаємодіють між собою, утворюючи стійку конфігурацію. Стабілізація четвертинної структури визначається гідрофобними, електростатичними і гідрогенними зв’язками. Наприклад, молекула гемоглобіну має четвертинну структуру (чотири поліпептидні ланцюги ) і тільки у такій формі вона може приєднувати і переносити кисень. Вперше у 1969 році в лабораторних умовах синтезовано білок рибонуклеазу.

Класифікація білків за складом

Білки живих організмів бувають простими та складними. Прості білки (протеїни) складаються тільки із залишків амінокислот і при розщепленні розкладаються на амінокислоти. До простих білків належать альбуміни, глобуліни - білки рослинних і тваринних тканин, склеропротеїни - пір’я, кератин волосся, колаген шкіри, сухожилля.

До складу складних білків (протеїдів), крім амінокислот, входять інші речовини небілкової природи. До складних білків належать нуклеопротеїди хромосом і рибосом (сполучення нуклеїнових кислот і простих білків), ліпопротеїди клітинних мембран (ліпіди і прості білки), хромопротеїди гемоглобіну крові і хлорофілу (забарвлені речовини небілкової природи і прості білки), фосфопротеїди казеїну молока.

Фізичні і хімічні властивості білків

Молекули білків можуть бути позитивно і негативно зарядженими. І тому білки, як і амінокислоти, мають амфотерні властивості. Також білки можуть бути гідрофільними, тобто легко розчиняються у воді (альбуміни, гістони), чи гідрофобними, тобто погано розчинні у воді (фібрин, кератин, колаген). Розчинам гідрофільних білків властиві в’язкість і низький осмотичний тиск.

Білки - добре розчинні сполуки, багато з них можуть кристалізуватись. Молекула, маючи великі розміри, не проходить через напівпроникні мембрани, і тому має малу здатність до дифузії. Для білків характерними ознаками є денатурація і ренатурація.

Денатурація білка - втрата білковою молекулою своєї структурної організації (четвертинної, третинної, вторинної). Чинники, які викликають денатурацію, поділяються на фізичні ( температура, тиск, механічний вплив, ультразвук, іонізуюча радіація) та хімічні (кислоти, луги, спирти, ацетон, сечовина, солі важких металів). Наприклад, температура денатурації яєчного білка + 60-70 °С. Денатурація білка є оберненим процесом. Навіть повністю розгорнута молекула білка у певних умовах сама відтворює всі особливості своєї вторинної і третинної структури за умов збереження первинної структури.

Ренатурація - процес відновлення фізико - хімічних та біологічних властивостей білка. Ця властивість білків живих організмів пов’язана з іншими функціями (каталітичною, руховою), використовується у медичній і харчовій промисловості (виготовлення антибіотиків, харчових концентратів). Здатність білків до оберненої зміни своєї структури у відповідь на дію фізичних і хімічних факторів лежить в основі важливої властивості всіх живих систем - подразливості.

Деструкція - процес руйнування первинної структури білка, він завжди незворотній.

Основні функції білків

Білки у клітині виконують різноманітні функції. Функціонально активними білками є білки, які мають третинну структурну організацію, але у більшості випадків тільки перехід білків третинної структури в четвертинну забезпечує специфічну функцію.

Структурна функція - білки входять до складу всіх мембран, що покривають і проникають у клітину ( мікротрубочки і мікрофіламенти). У сполученні з ДНК білок утворює тіло хромосом, а в сполученні з РНК - тіло рибосом. Розчини низькомолекулярних білків входять до складу рідких фракцій клітин. Форма органоїдів клітини залежить від структурних білків (еритроцитів - обумовлена білковим цитоскелетом). З білків побудовані кровоносні судини, хрящі, сухожилля, у зв’язках міститься еластин, кератин входить до складу пір’я, волосся, нігтів.

Каталітична функція - усі ферменти - білки і саме вони каталізують (прискорюють) всі хімічні реакції. Але не всі білки є ферментами. Каталітичну функцію - біокаталіз - у живих організмів виконують ферменти.

Рухова функція - всі види рухових реакцій виконують особливі скоротливі білки, які забезпечують скорочення мускулатури, рух джгутиків і війок у найпростіших, переміщення хромосом під час поділу клітини, рухи рослин. Скоротливі білки забезпечують різні рухи: скорочення м’язів (актин і міозин).

Транспортна - у клітині відбувається велика кількість хімічних реакцій, у яких беруть участь білки. Білки транспортують по організму органічні і неорганічні речовини, кисень і вуглекислий газ, які вступають у процеси обміну речовин та енергії, росту, розвитку та розмноження.

Захисна функція - багато білків входять до складу покривних тканин організмів, які захищають організм від шкідливих впливів. Білки є важливою частиною імунної системи (імуноглобулін, антитіла), беруть участь у процесах згортання крові (тромбопластин, тромбін, фібриноген), до складу шкіри тварин входять білок колаген, волосся - кератин.

Загасаюча функція - це накопичення органічних речовин ( білків, вуглеводів, жирів) у сім’ядолях насіння рослин (злакових і бобових), козеїну у молоці ссавців.

Регуляторна функція - забезпечення регуляції обміну речовин за допомогою гормонів. Гормони мають білкову природу (інсулін і глікоген) регулюють обмін глюкози.

Сигнальна функція - білки перенощики, розташовані на мембранах клітини, сприймають зовнішні подразнення і передають сигнали у середину клітини (білки рецептори).

Енергетична функція - білки є джерелом енергії. Розщеплюючись до кінцевих продуктів розпаду вуглекислого газу, води і азотміських речовин, вони виділяють енергію, яка забезпечує життєво важливі процеси. При повному розщепленні 1г білка у клітині до вуглекислого газу води і аміаку вивільняється 17,2 кДж енергії. Як джерело енергії білки використовуються лише після повного використання вуглеводів та жирів.

Ферменти

Специфічні білкові речовини, які забезпечують біохімічні перетворення у процесах обміну речовин та енергії називаються ферментами, ензимами, каталізаторами. Всі реакції у клітинах організмів не можуть відбуватись з нормальною швидкістю без участі ферментів, як біологічних каталізаторів. Каталізатори - це речовини, які забезпечують при скорення хімічних реакцій без зміни їх якості і кількості.

Ферменти знижують рівні енергії активації молекул речовини, тобто у присутності ферментів витрачається менше енергії для надання реактивної здатності молекулам, які беруть участь у реакціях. При цьому молекули речовини переводяться з інертного стану в активний.

Ферменти класифікуються: за хімічною будовою, специфічністю дії і біологічними властивостями. За хімічною будовою ферменти поділяють на однокомпонентні (прості) і двокомпонентні (складні). Прості ферменти складаються лише з молекул, а складні з білка (апоферменту) і небілкової частини (коферменту). Коферментами можуть бути молекулами або атомами (ферум, кальцій, магній).

За біологічними властивостями та значенням в організмі ферменти поділяють на конститутивні (завжди синтезуються у клітинах) і адаптивні (утворюються у разі зміни функціонального стану, пристосуванні організму до умов зовнішнього середовища).

Для ферментів характерними властивостями є:

> всі ферменти глобулярні білки ( мають третинну структуру);

> здатні прискорювати швидкість протікання реакцій, але самі не витрачаються;

> мала кількість ферменту викликає перетворення великої кількості субстрату (одна молекула уреази розщеплює на аміак і карбон - 30 тисяч. молекул сечовини за 1 с, а одна молекула каталази розщеплює 5млн. пероксиду гідрогену за 1 хв, без ферментів ці процеси тривали б 3 мнл років і 300 років відповідно);

> активність ферменту залежить від рН середовища (ферменти слини активні у нейтральному середовищі, шлункового соку у кислому, підшлункової залози у лужному), температури, тиску, концентрації субстрату та самого ферменту;

> ферменти мають високу специфічність, тобто фермент може каталізувати тільки одну реакцію;

> при нагріванні понад + 60 °С багато ферментів здатні до денатурації.

Синтез ферментів - це постійний процес у клітині. Можливість клітини синтезувати окремі ферменти пояснюється наявністю генетичної інформації та умовами їх реалізації.

У клітинах дія ферментів узгоджена і має певну послідовність. У послідовних реакціях речовини, які виникли за участю першого ферменту, слугують субстратом для другого.

Фермент, сполучаючись з субстратом, утворює ферментативно - субстрактний комплекс. Оскільки молекули ферментів значно більші, ніж молекули субстратів, з якими вони зв’язуються, у контакт з субстратом вступає лише невелика частина молекули ферменту (активний центр).

Специфічність дії ферменту пояснює гіпотеза Е. Фішера (1890 р.), яку називають гіпотезою «ключа до замка» - субстрат порівнюють із ключем, який точно підходить до «замка» - ферменту.

Людство активно використовує значення дїї ферментів у своїй господарській діяльності:

> у медицині - консервування різних органів людини (нирки, печінка), пересаджують хворому органи охолодженими (щоб знизити інтенсивність біохімічних реакцій);

> фермент амілази використовується у пивоварній і текстильній галузях промисловості для оцукрювання крохмалю, при хлібопеченні для надання хлібові пористої структури;

> фермент протеази використовують у м’ясній промисловості (пом’якшення м’яса при консервуванні) та пивоварінні (для регулювання кількості піни), при виробництві сиру (для зсідання молока) тощо.

Нуклеїнові кислоти

Нуклеїнові кислоти вперше були знайдені у ядрах клітин. Існує два типи нуклеїнових кислот: дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК) і рибонуклеїнова кислота (РНК). ДНК синтезується і знаходиться у ядрі клітини, РНК синтезується у ядрі, а свої функції виконує у цитоплазмі і ядрі.

Молекула ДНК має довгий подвійний ланцюг спірально закручений навколо поздовжньої осі. Довжина нуклеїнових кислот у сотні разів перевищує довжину ланцюга білкової молекули. Кожний одинарний ланцюжок представляє собою полімер і складається з окремих з’єднаних між собою мономерів - нуклеотидів. До складу будь-якого нуклеотида входить два постійних хімічних компоненти (фосфорна кислота і вуглевод дезоксирибоза) і один змінний компонент, який може бути представлений одним з чотирьох азотистих основ: аденіном, гуаніном, тиміном і цитозином. Тому у молекулах ДНК всього чотири різних нуклеотида. Різноманітність молекул ДНК дуже велика і досягається, завдяки різній послідовності нуклеотидів у ланцюгу ДНК. Два ланцюги ДНК з’єднані в одну молекулу азотистими основами, при якому аденін з’єднується тільки з тиміном, а гуанін з цитозином, в рівній кількості водневих зв’язків між ними. У зв’язку з цим послідовність нуклеотидів в одному ланцюгу визначає послідовність їх в іншому. Чітка відповідність нуклеотидів один одному у парних ланцюгах молекули ДНК отримало назву компліментарність. Ця властивість лежить в основі утворення нових молекул ДНК на базі початкової молекули.

Реплікація зводиться до того, що під дією спеціального ферменту вихідний подвійний ланцюг молекули ДНК постійно розпадається на дві одинарні, і до кожної з них за принципом хімічної відповідності (аденін приєднується до тиміну, гуанін до цитозину) приєднуються вільні нуклеотиди. Саме так відновлюється подвійний ланцюг ДНК, але тепер таких подвійних молекул вже дві. Тому синтез ДНК і отримав назву редуплікації (подвоєння): кожна молекула ДНК сама себе подвоює. Роль ДНК полягає у збереженні, синтезі і передачі з покоління в покоління спадкової інформації.

Молекулярна структура РНК близька до такої ДНК, але є відмінності. Молекула РНК має одинарний ланцюг з нуклеотидів. До її складу входять також чотири типи нуклеотидів, але один з них інший, ніж у ДНК, замість тиміну в РНК міститься урацил. Крім того, у всіх нуклеотидах молекули РНК знаходиться не дезоксирибоза, а рибоза. Молекули РНК значно менші за ДНК. У клітинах є три види РНК. Назва їх пов’язана з функціями, які вони виконують. Транспортна РНК (тРНК) маленька за розмірами і виконує функцію транспорту амінокислот до місця синтезу білка. Інформаційна РНК (іРНК) значно більша (тРНК), вона переносить інформацію про структуру білка від РНК до місця синтезу білка. Третій вид - рибосомальна РНК (р РНК) входять у склад рибосом. Всі види РНК синтезуються у ядрі клітини за принципом компліментарності на одній з ланцюгів ДНК. Значення РНК полягає у тому, що вони забезпечують синтез у клітині специфічних білків.

Аденозинтрифосфорна кислота

Аденозинтрифосфорна кислота (АТФ) входить до складу всіх клітин, де виконує одну з важливих функцій - синтез і накопичення енергії. Молекула АТФ складається з азотистої основи аденіну, вуглеводу рибози і трьох молекул фосфорної кислоти. Нестійкі хімічні зв’язки, якими з’єднані молекули фосфорної кислоти у АТФ, є багаті енергією зв’язки. При її руйнуванні енергія вивільняється і використовується у живій клітині для забезпечення процесів життєдіяльності і синтезу органічних речовин. Процеси синтезу АТФ можуть відбуватись у цитоплазмі (гліколіз), мітохондріях (дихання), хлоропластах (світлова фаза фотосинтезу), на плазматичних мембранах деяких бактерій (хемосинтез). У рослинній клітині синтез АТФ проходить у мітохондріях і хлоропластах, у тваринній - у мітохондріях. Синтез АТФ у мітохондріях відбувається на кристах, у хлоропластах - на мембранах тилакоїдів у процесі хемосинтезу. Хлоропластна АТФ розщеплюється і використовується в стромі хлоропластів для побудови глюкози під час темнавої фази фотосинтезу, а на біоенергетичні процеси не витрачається. Тому в рослинних клітинах є мітохондрії, де глюкоза розщеплюється і використовується АТФ на потреби клітини. АТФ швидко відновлюється, кожна молекула АТФ розщеплюється і знову відновлюється близько 2400 разів на добу, середня тривалість її життя менше хвилини. Синтез АТФ по каналах ендоплазматичної сітки надходить туди, де виникає у ній потреба. АТФ є універсальним акумулятором енергії клітин.

23.4.