<<
>>

2.1.2. Рецепторы на ферментах

Вернемся к блокированию АХЭ физостигмином — первому примеру взаимодействия лекарственного вещества с рецептором на ферменте (разд. 2.1.0). Изучение аналогов физостигмина пока-

Рис.

2.1. Электронная микрофотография плазматической мембраны электриче­ского органа рыбы (Torpedo) с расположенными на ней рецепторами АХ. Центр каждой розетки — Na/K+ канал.

зало, что для связывания с АХЭ необходимо наличие в молеку­ле двух фрагментов: основной группы и метилкарбамоилокси- группы (2.9) [Stedman, 1926; Stedman, Stedman, 1931]. Прозе- рин (2.10), простейший из аналогов физостигмина, оказался самым активным препаратом при лечении миостении гравис, бо­лезни, проявляющейся в слабости различных групп мышц и по симптомам напоминающей отравление тубокурарином. Как и физостигмин, прозерин содержит метилкарбамоильную группу,, а его основная группа такая же, как у АХ. Наличие этих двух групп позволяет прозерину легко вытеснять АХ из активного центра АХЭ, но в отличие от физостигмина он может проявлять и прямое агонистическое действие на мышечный холиноре­цептор.

Основанное на этих данных предположение о сходстве кар- бамоилоксигруппы («уретановой») с ацетильной группой аце-^ тилхолина привело к синтезу карбахолина (карбамоилхолина) (2.11) , обладающего аналогичной АХ активностью, но действую­щего более продолжительно [Molitor, 1936]. Хотя частично его действие истинно агонистическое (он взаимодействует с постси­наптическими рецепторами), тем не менее преимущественно оно псевдоагонистическое: карбахолин способствует высвобож­дению АХ из пресинаптического нервного окончания, что Резко отличает его от физостигмина. Действие карбахолина не блокируется, а сам он не гидролизуется АХЭ. Препарат приме-

няют для восстановления тонуса мочевого пузыря и кишечника после операций.

Из фармакодинамических лекарственных средств к ингиби­торам ферментов относятся и сердечные гликозиды, ингибирую­щие Na—К АТФазу (см. разд. 14.1) [Bonting, 1970].

До 1940 г. фармакодииамика и химиотерапия развивались независимо друг от друга, пока D. Woods не показал, что про- тивобактериальные свойства стрептоцида (2.13) связаны со структурным и электронным сходством строения его молекулы с молекулой пара-аминобензойной кислоты (ПАБ) (2.12) [Woods, 1940]. Позднее это количественно подтвердили Bell, Roblin (1942). При одновременном изменении стерических и электронных свойств молекулы стрептоцида, приводящем к увеличению его сходства с ПАБ, противобактериаль- ная активность вещества усиливается, если же при изменении свойств сходство уменьшается, то активность ослабляется. Ме­ханизм биологического действия сульфаниламидов установил Gene Brown, выделив фермент дигидрофолатсинтетазу, синтези­рующую важный кофермент — дигидрофолиевую кислоту (2.14), составной частью которой является ПАБ. В молекуле дигидро- фолатсинтетазы есть место специфического связывания (рецеп­тор) ПАБ. При высоких концентрациях сульфаниламид, соглас­но закону действующих масс, вытесняет природный субстрат с рецептора на ферменте, что приводит к ингибированию дейст­вия фермента и нарушению синтеза дигидрофолиевой кислоты [Brown, 1962].

Противобактериальные сульфаниламиды, действие которых после их открытия в 1930 г. считали основным доказательством гипотезы «одна группа — одно действие», в конце концов нанес­ли ей смертельный удар. Стало очевидным, что наличие в моле­куле сульфамидной группы еще не определяет ее противобакте- риальную активность, и для взаимодействия молекулы препара­та с рецептором необходимо соблюдение и других структурных требований (например, наличие заместителя в пара-положении, см. разд. 9.3.1). При выполнении этих структурных требований сульфаниламидную группу можно заменить на любую другую со сходной полярностью.

Например, более выраженными про- тивобактерикльными свойствами, чем стрептоцид, обладает 4,4/-диаминооензил (2.15), также ингибирующий связывание ПАБ с ферментом [Kahn, Weygand, МбНег, 1943]. С другой сто­роны, ароматическая сульфаниламидная группа входит в моле­кулы многих противодиабетических лекарственных веществ и диуретиков, такиД как, например, бутамид (12.61) и хлортиазид (14.1) соответственно. Однако размеры этих молекул и рас­пределение в них зарядов делает невозможным их взаимодейст­вие с дигидрофолатсинтетазой, поэтому они не обладают проти- вобактериальным действием. В то же время блокаторы этого фермента, обладающие противобактериальным действием, могут вообще не иметь в своей молекуле атома серы.

И для других лекарственных веществ существуют рецепторы ■на ферментах, например для антибиотика рифампицина (4.37), ингибирующего действие РНК-полимеразы (раз^/4.0). Аллопу- ринол (9.51), специально созданный для того, Чтобы блокиро­вать два взаимозависимых фермента — гипокрантиноксидазу и ксантиноксидазу [Elion et al., 1966], ингибирует образование мочевой кислоты и поэтому успешно используется для лечения хронической подагры (разд. 9.4.4). Противомалярийное действие хлоридина и противобактериалыюе действие триметоприма свя­заны с их блокирующим действием на фермент дигидрофолатре- дуктазу (разд. 9.3.3). Противобактериальная активность пени­циллина проявляется в ингибировании полимеразы, участвую­щей в образовании новой клеточной стенки бактерий (разд. 13.1). В главе 9 приведены примеры лекарственных веществ, рецеп­торы которых расположены на ферментах.

Идея существования рецепторов для инсектицидов на фер­ментах нашла подтверждение вскоре после второй мировой войны, когда стали применять фосфорорганические вещества, ингибирующие АХЭ насекомых этерификацией гидроксильной группы остатка серина, входящего в состав этого фермента (разд. 13.3).

Действие ферментов на молекулярном уровне обсуждается в разд. 9.0.

2.2.

<< | >>
Источник: Альберт А.. Избирательная токсичность. Физико-химические основы терапии. Пер. с англ. В 2 томах. Т. 1. — М.: Медицина, 1989, 400 с.. 1989

Еще по теме 2.1.2. Рецепторы на ферментах:

  1. Е.Ф. Борисов. Хрестоматия по экономической теории / Сост. Е.Ф. Борисов. - М.: Юристъ, 2000. - 536 с., 2000